Como todos los virus de ARN negativos no segmentados, el virus de la rabia tiene su genoma empaquetado en un ensamblaje lineal de nucleoproteína (N), denominado nucleocápside. La formación de nuevas nucleocápsidas durante la replicación del virus en las células requiere la producción de proteína N soluble en complejo con su chaperona fosfoproteína (P). En este estudio, reconstituimos un complejo heterodimérico soluble entre una proteína N sin brazos del virus de la rabia (RABV), que carece de su subdominio N-terminal (NNT-ARM), y un péptido que abarca el módulo chaperón N0 de la proteína P. Mostramos que el módulo de chaperona experimenta una transición de orden desordenado cuando se ensambla con N0 y medimos una afinidad en el rango nanomolar bajo usando un ensayo de competencia. Resolvimos la estructura cristalina del complejo en Å de 2,3 Å, revelando los detalles de las interfaces conservadas. Las simulaciones MD mostraron que tanto el módulo chaperón de P como la polimerización mediada por ARN redujeron la capacidad de la cavidad de unión al ARN para abrirse y cerrarse. Finalmente, al reconstituir un complejo con proteína P de longitud completa, demostramos que cada dímero P podría acompañar de forma independiente a dos moléculas N0