El virus de la hepatitis B es un importante patógeno humano, que forma partículas virales envueltas. Durante la maduración viral, las proteínas de superficie de la hepatitis B unidas a la membrana empaquetan las cápsidas de la proteína central de la hepatitis B. Este proceso es interceptado por ciertos péptidos con un motivo "LLGRMKG" que se une a las cápsidas en las puntas de los picos diméricos. Con microcalorimetría, criomicroscopía electrónica y pantallas basadas en micromatrices de péptidos, hemos caracterizado las propiedades estructurales y termodinámicas de la unión de péptidos a las cápsidas de la proteína central de la hepatitis B con diferentes fenotipos de secreción. El péptido "GSLLGRMKGA" se une débilmente a las cápsidas de la proteína central de la hepatitis B y las cápsidas mutantes con un fenotipo prematuro (F97L) o de baja secreción (L60V y P5T). Con criomicroscopía electrónica, proporcionamos estructuras novedosas para L60V y P5T y demostramos que la unión se produce en las puntas de los picos en la interfaz del dímero, separando las hélices independientemente del fenotipo de secreción. El cribado de matrices de péptidos identifica "SLLGRM" como el motivo de unión al núcleo. Este motivo acortado se une solo a uno de los dos picos en la unidad asimétrica de la cápside e induce un cambio conformacional mucho más pequeño. En conjunto, estos estudios integrales sugieren que las puntas de los picos actúan como una plataforma de unión autónoma que no se ve afectada por las mutaciones que afectan los fenotipos de secreción. Este motivo acortado se une solo a uno de los dos picos en la unidad asimétrica de la cápside e induce un cambio conformacional mucho más pequeño. En conjunto, estos estudios integrales sugieren que las puntas de los picos actúan como una plataforma de unión autónoma que no se ve afectada por las mutaciones que afectan los fenotipos de secreción. Este motivo acortado se une solo a uno de los dos picos en la unidad asimétrica de la cápside e induce un cambio conformacional mucho más pequeño. En conjunto, estos estudios integrales sugieren que las puntas de los picos actúan como una plataforma de unión autónoma que no se ve afectada por las mutaciones que afectan los fenotipos de secreción