El adenovirus aviar CELO (virus huérfano letal del embrión de pollo, adenovirus de aves tipo 1) incorpora dos proteínas de fibra homotriméricas diferentes que se extienden desde la misma base de pentón: una fibra larga (designada como fibra 1) y una fibra corta (designada como fibra 2). Las fibras cortas se extienden directamente hacia afuera desde los vértices virales, mientras que las fibras largas emergen en ángulo. A diferencia de la fibra corta, que se une a un receptor aviar desconocido y se ha demostrado que es esencial para la invasividad de este virus, la fibra larga parece ser innecesaria para la infección en las aves. Ambas fibras contienen un péptido de unión a virus N-terminal corto, un dominio de eje delgado y un dominio de cabeza C-terminal globular; el dominio de la cabeza, por analogía con los adenovirus humanos, es probable que participe principalmente en la unión al receptor. Este estudio informa sobre la estructura cristalina de alta resolución del dominio de la cabeza de la fibra larga, resuelta mediante reemplazo isomorfo único (usando una señal anómala) y refinada con datos a una resolución de 1,6 A (0,16 nm). El dominio de cabeza globular C-terminal tenía un pliegue de sándwich beta antiparalelo formado por dos láminas beta de cuatro hebras con la misma topología general que las cabezas de fibra de adenovirus humano. La presencia en la secuencia de repeticiones características N-terminal al dominio de la cabeza sugiere que el dominio del eje contiene una estructura de espiral beta triple. Se discuten las implicaciones de la estructura para la función y la estabilidad de la proteína de fibra larga del adenovirus aviar; en particular, la estructura sugiere un modo diferente de unión al coxsackievirus y al receptor de adenovirus del propuesto para las cabezas de fibra de adenovirus humano